برای جستجو در بین هزاران پایان نامه در موضوعات مختلف     

      و دانلود متن کامل آنها با فرمت ورد اینجا کلیک کنید     

 
دانلود پایان نامه

نوعی ماست به هم نزده است که از فرآورده های شیر می باشد و باید بلافاصله پس از مایه زنی، بسته بندی شده و گرمخانه گذاری گردد(مواهبی طباطبایی،1382 ).
2-5-2- نوع همزده2:
گرمخانه گذاری در داخل مخزن و خنک کردن قبل از بسته بندی انجام می پذیرد. مخازن شیر پس از فرآیند حرارتی مقدماتی تا دمای مایه زنی و گرمخانه گذاری خنک شده و به وسیله پمپ به مخزن گرمخانه ای هدایت می گردد. به طور همزمان یک حجم از قبل تدارک شده از کشت آغازگر ماست به داخل جریان شیر و مخزن وارد می گردد. پس از پر شدن مخزن به مدت کوتاهی مایه و شیر را با هم مخلوط کرده و هم زده می شود تا از توزیع یکسان مایع در سرتاسر شیر داخل مخزن اطمینان حاصل گردد. در تولید این ماست زمان گرمخانه گذاری 3- 5/2 ساعت در دمای 43-42 درجه سانتی گراد با تلقیح مایه کشت (3-5/2 درصد تلقیح) معمول می باشد. کوتاه بودن زمان گرمخانه گذاری نشان دهنده تکثیر باکتری می باشد(مواهبی طباطبایی،1382 ).
2-5-3- نوع آشامیدنی3:
مانند نوع همزده بوده، اما لخته قبل از بسته بندی بریده و شکسته شده و به شکل مایع درمی آید. ماست آشامیدنی مانند ماست معمولی تولید می گردد. فقط در ادامه فرآیند همزدن با دور بالا و به دنبال آن خنک کردن تا دمای 20-18 درجه سانتی گراد انجام می پذیرد و سپس ماست به مخزن بینابینی منتقل شده، در این محل پایدار کننده و طعم دهنده به آن افزوده و مخلوط می شود(شفیع پور،1382).
2-5-4- نوع منجمد4:
گرمخانه گذاری در مخزن انجام شده و سپس مانند بستنی منجمد می شود. ماست منجمد به دو صورت ساخته می شود، در مواردی ماست را با مواد اولیه بستنی مخلوط می نمایند و در موارد دیگر مخلوط ماست را قبل از سایر فرآیندها تخمیر می نمایند. فرآیند انجماد ماست به دو صورت انجماد سبک و انجماد سنگین صورت می گیرد(شفیع پور،1382).
2-5-5- نوع تغلیظ شده1
در این نوع ماست، گرمخانه گذاری در داخل مخزن و تغلیظ کردن و خنک کردن قبل از بسته بندی انجام می گیرد به آن ماست چکیده لینه و لابانه نیز می گویند. در این نوع ماست مادۀ خشک محصول، پس از تخمیر افزایش داده شده و سرم شیر از لخته جدا می گردد(مواهبی طباطبایی،1382 ).
2-6- آنزیم های میکروبی:
آنزیم ها ترکیباتی پروتئینی هستند که به منزله کاتالیزورهای حیاتی ممکن است سبب تغییرات مطلوب یا نامطلوب فیزیکی و شیمیایی در مواد غذایی شوند . در انجام متابولیسم مواد غذایی در اندام جانداران نیز نقش بسیار مهمّی ایفا می کنند، مکانیسم اثر آنزیم ها از طریق کاهش انرژی لازم که برای انجام بسیاری از واکنش های شیمیایی ضروری است و به انرژی فعال کننده موسوم می باشد، ظاهر می گردد. سرعت عمل و انجام کار اختصاصی دو مزیت عمده آنزیم هاست(عالم زاده،1377).
در بین فرآیندهای مختلف مواد غذایی که در گذشته های دور استفاده می شدند ، تنها آنهایی موفقیت آمیز بودند که از آنزیم ها بهره می گرفتند. همی سلولزها ، پراکسیدازها، گلوکزاکسیدازها، پکتینازهاو پروتئازها از مهمترین آنزیم های مورد استفاده در فرآیندهای غذایی می باشند. آنزیم های پروتئولیتیکی به عنوان آنزیم های آبکافنده پروتئین بوده و از اهمیّت صنعتی بالایی برخوردارند. بیش از 60 درصد آنزیم های تجارتی را پروتئازها تشکیل می دهند(فاطمی،1381).
صنعت لبنیات، نانوایی و شراب سازی و دیگر جنبه های مانند این ها در بخش صنایع غذایی از دیرباز وابسته و متکی به عملکرد و نقش مؤثر آنزیم های با منشأ دامی، گیاهی و یا میکروبی بوده که بدین ترتیب برای تولید پنیر، نان و نوشیدنی های برپایه مالت، برای تصفیه و خالص سازی میوه جات و آب میوه جات و همچنین ترد نمودنِ گوشت از این آنزیم ها استفاده می گردد. امروزه از آنزیم های میکروبی که حاصل فعالیت های خاص برخی از میکروارگانیسم ها شامل قارچ و باکتری است به صورت ویژه در تولید شربت گلوکز(همان گلوکز مایع) و شربت فروکتوز (FS)، پودرها و مواد شوینده مخصوص شستشو و کارخانجات نساجی استفاده می شود(عالم زاده،1377).
2-7- فرآیندهای تخمیر و ترکیب محیط(محیط کشت):
دو نوع فرآیندتجاری برای تولید آنزیم با استفاده از میکروب ها وجود دارد. در بیشتر روش های سنتی، فرآیند کوجی(یا تخمیر با بستر جامد)، میکروارگانیسم ها، روی محیط جامد و نیمه جامد در سینی های مخصوص رشد کرده، از آلودگی جلوگیری نموده و برای رسیدن به یک اقدام کنترلی واحد از درجه حرارت، هوادهی و رطوبت کمک می گیرند. بنابراین روش دوم، استفاده از فرمنتور (تخمیرکننده)، روش غالب می باشد. در فرمنتورهای پیشرفته، پارامترهایی نظیر pH، درجه حرارت، غلظت اکسیژن محلول، سرعت مصرف اکسیژن، سرعت گسترش دی اکسیدکربن(CO2)، هوادهی، فشار، تولید کف و ایجاد لرزش همگی بوسیله تجهیزاتی مجهز به کامپیوتر، کنترل می شوند. دانسیته سلول و میزان آنزیم براث (به محیط پایه براث یا سوپ گویند) یا نمونه برداری های متعدد و متوالی، ارزیابی می گردد. براث، در حقیقت محیط رشد به حالت مایع می باشد(مرتضوی و همکاران،1386).
هزینه های سوبسترا یا شیمی ماده کارآنزیم به آسانی تا 80 درصد هزینه فرآیندهای تخمیر آنزیمی را تشکیل می دهد. آن چیزی که حائز اهمیّت است، میزان توانایی میکروارگانیسم تولید کننده برای تولید آنزیم در محیط رشد است. به منظور رسیدن به میزان بازدهی یا تاردهی بالای آنزیم در هر پچ فرمنتور، قابلیت رشد میکروارگانیسم در محیط تغلیظ شده حائز اهمیّت می باشد. جایگزین های معمول برپایه کربوهیدرات در محیط های ارزان شامل مَلاس، جو، ذرت، گندم، هیدرولیزات، نشاسته و لاکتوز است. از منابع نیتروژن می توان به آب پنیر، گلوتن، ژلاتین، هیدرولیز مخمر، بادام، سویا، خوراک و بلغور دانه کتان و لیکور ذرت اشاره کرد. فک های غیرآلی مناسب منابع مکمل نیتروژن، فسفر، سولفور و کلسیم می باشند(مرتضوی و همکاران،1386).
2-8- آنزیم ترانس گلوتامیناز:
آنزیم ترانس گلوتامیناز میکروبی که به نامEC 2.3.3.13 نیز شناخته می شود، جزء آنزیم های ترانسفراز می باشد. این آنزیم پروتئینی است با وزن مولکولی 37/368 دالتون که حاوی 331 اسید آمینه می باشد. تا قبل از سال 1989 آنزیم مذکور از کبد خوک استخراج می شد ولی تحقیقات، منجر به شناسایی یک منبع میکروبی برای تولید آنزیم مذکور گردید. این آنزیم از یک گونه مهم باکتریایی به نام استرپتوورتیسیلیوم1 استخراج و خالص سازی می شود. این نوع آنزیم دارای وزن مولکولی چهار هزار دالتون و SDS-PAGE ایزوالکتریک معادل 8/9 می باشد. اپتیمم فعالیت این آنزیم در pH بین 6و7 و بهترین دما برای عملکرد آن بین 37 تا 50 درجه سانتیگراد است(Motoki and Seguro,1998).
آنزیم ترانس گلوتامیناز می تواند بین اسید آمینه گلوتامین از یک پروتئین و لایزین از پروتئین دیگر اتصالات عرضی ایجاد کند(حسینی اقدم و همکاران،1391). آنزیم ترانس گلوتامیناز میکروبی جزء آنزیم های ترانسفراز می باشد که واکنش انتقال آسیل را بین گاما کربوکسیل گلوتامین و آمین های نوع اول از جمله گروه اپسیلون آمین لیزین را کاتالیز میکند، در نهایت این عمل به تشکیل پیوندهای عرضی جدید درون مولکولی و بین مولکولی منتهی می شود(Motoki and Seguro,1998).
آنزیم ترانس گلوتامیناز حاصل از میکروارگانیسم، بر خلاف آنزیم ترانس گلوتامیناز حاصل از کبد خوک که آنزیمی وابسته به کلسیم است، وابسته به یون کلسیم نمی باشد. این آنزیم میکروبی فرایندآسیل ترانسفراز راکاتالیز می کند و با ایجاد پیوندهای کووالانت بین پروتئین ها، باعث بهبود بافت و کیفیت محصول غذایی می گردد و پروتئین های جدید با ویژگی های جدید و منحصر به فرد ایجاد می کند. این پیوند ها شامل اتصالات عرضی بین لایزین از یک پروتئین و گلوتامین از پروتئین دیگر می باشد. بنابراین می توان با استفاده از میکروارگانیسم ها، کیفیت محصولات غذایی را تا حد امکان افزایش داد (Kuraishi et al,2001). افزایش جذب آب در اثر افزودن آنزیم ترانس گلوتامیناز میکروبی را می توان به ایجاد اتصالات بیشتر و قویتر، و در نتیجه شبکه پروتئینی گسترده تر توسط آنزیم مذکور نسبت داد(پورمحمدی و همکاران،1390.،Larre et al,2000).
آنزیم ترانس گلوتامیناز یک ترانسفر می باشد که بطور گسترده در پستانداران ، گیاهان ، ماهی ها و میکرو ارگانیسم ها توزیع شده است که واکنش های آسیل ترانسفر بین گروههای کربوکسی آمید یک پپتید محدود به یک گلوتامین باقی مانده در پروتئین ها یی مثل دهنده های آسیل و انواع آمین های اولیه و آب مثل گیرنده های آسیل را کاتالیز می کند(Wu et al,2005). ترانس گلوتامیناز باندهای کوالانسی بین پروتئین ها ایجاد می کند.این پیوندها شامل اتصالات عرضی بین لایزین از یک پروتئین و گلوتامین از پروتئین دیگر می باشد. پیوندهای حاصل مشابه سایر پیوندهای پپتیدی می باشد و با ایجاد این پیوند هیچ کاهشی در ارزش تغذیه ای پروتئین حاصل نمی شود و باعث ایجاد شبکه پروتئین قوی تر می گردد(پورمحمدی و همکاران،1390). پلیمریزاسیون و انعقاد(ژل شدن) پروتئین غذایی با آنزیم ترانس گلوتامیناز ، ممکن است کیفیت بسیاری از غذاها را بوسیله ی اصلاح خواص فیزیکوشیمیایی، از جمله میزان چسبندگی، انعقاد(ژل شدن)، امولسیون سازی و شکل دهی تحت تأثیر قرار دهد(Teseng and LIE,2002). آنزیم ترانس گلوتامیناز توانایی ایجاد شبکه ای از پروتئین ها به همراه طیف گسترده ای از خواص عملکردی ثابت را دارا می باشد(Truong,2004). آنزیم ترانس گلوتامیناز آنزیم میکروبی مونومریک می باشد و دارای پروتئین ساده ای با وزن مولکولی 38000 دالتون و متشکل از 331 اسید آمینه(نقطه فشار الکتریکی8.9) و دارای سیستئین واحد باقی مانده می باشد(Mirzaei,2011). دمای بهینه برای واکنش آنزیم 50 درجه سانتی گراد است . آنزیم ترانس گلوتامیناز خالص به شدت توسط سرب ، مس و روی مهار می شود(Mirzaei,2011).
آنزیم ترانس گلوتامیناز می تواند در ترکیب با فشار بالا برای فراوری مواد غذایی مورد استفاده قرار گیرد، زیرا قادر به اتصال عرضی پروتئین تحت فشار قوی می باشد(Mirzaei,2011). آنزیم ترانس گلوتامیناز ها بطور گسترده در بافت های حیوانی و مایعات بدن، گیاهان، ماهی ها و میکرو ارگانیسم ها توزیع شده اند. آنزیم ترانس گلوتامیناز تجاری در ابتدا از بافتهای حیوانی بدست آورده می شد (Mirzaei,2011). اخیراً توسط میکرو ارگانیسم ها (کلسیم وابسته)، تحقیقاتی بر روی محصولات آنزیم ترانس گلوتامیناز آغاز شده است.آنزیم بدست آمده از تخمیر میکروبی در فراوری مواد غذایی مختلف استفاده شده است(Mirzaei,2011). آنزیم ترانس گلوتامیناز میکروبی می تواند بصورت انبوه و کم هزینه توسط میکروارگانیسم ها از راه تخمیر فراهم شود و صحت و سلامت آن امتحان شده و توسط FDA برای استفاده در مواد غذایی تایید شده است(Wu et al,2005). مهمترین کاربرد های آنزیم ترانس گلوتامیناز شامل اصلاح ساختار پروتئین، بهبود خواص عملکردی، بهبود ارزش غذایی، عامل ایجاد پیوند دو پروتئین مختلف بوسیله ایجاد اتصالات عرضی و به عنوان مکمل به منظور بهبود کیفیت گوشت، ماهی، سویا و فرآورده های لبنی(Perry,2001).
2-8-1- مکانیسم عمل آنزیم ترانس گلوتامیناز:
آنزیم ترانس گلوتامیناز می تواند پروتئین ها را بوسیله تلفیق آمین ها، اتصالات عرضی و بی آمین سازی اصلاح کند. کشش آنزیم ترانس گلوتامیناز برای انواع مختلف پروتئین ها، بستگی به توزیع باقی مانده های گلوتامین و همچنین بستگی به ساختار دوم و سوم پروتئین ها دارد(Mirzaei,2011). کازئین، پروتئین سویا،کانالبومین، میوزین کپور و خرگوش و اکتین و میوزین گوشت گاو همگی نمونه هایی از پروتئین هایی هستند که سوبسترای مناسبی برای آنزیم ترانس گلوتامیناز می باشند(Mirzaei,2011). گزارش شده است که آنزیم فوق می تواند به منظور شناساندن میتونین به کازئین و پروتئین های سویا و لیزین به گلوتن گندم مورد استفاده قرار گیرد، بدین ترتیب نشان داده می شود که این آنزیم می تواند به منظور بهبود ارزش تغذیه ای پروتئین های غذایی مورد استفاده قرار گیرد(Mirzaei,2011). ساختار اتصال عرضی،کیفیت غذایی مواد غذایی را کاهش نمی دهد زیرا باقی مانده ی لیزین به منظور هضم و جذب در دسترس قرار می گیرد. آنزیم ترانس گلوتامیناز ساختار پلیمر های مشابه و غیر مشابه در میان پروتئین آب پنیر، پروتئین سویا،پروتئین برنج،کازئین و اونالین را به منظور افزایش خاصیت ارتجاعی ، قابلیت نگهداری آب و دیگر خواص کارکردی کاتالیز می کند(Huang,2010).
آنزیم ترانس گلوتامیناز میکروبی اتصال عرضی پروتئین ها را توسط واکنش های آسیل ترانسفر کاتالیز می کند، در نتیجه منجر به اصلاح خواص عملکردی از جمله قدرت چسبندگی،انعقاد(ژل شدن) قابلیت حل شدن و توانایی نگهداری آب می شود(Gharst,2007). ساختار ایزو پپتید و اتصال عرضی فقط زمانی رخ می دهد که لیزین در پروتئین های گیرنده با قی مانده باشد. دیگر آمین های اولیه شامل گروه گلیسین می باشند که می توانند بعنوان یک گیرنده عمل کنند. در نبود دهنده های آمین، آب می تواند بعنوان یک گیرنده عمل کند. در نتیجه در یک واکنش بی آمین سازی، گلوتامین به یک اسید گلوتامیک تبدیل می شود(Readriguez,2009).
دسته بندی : علمی